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Staphylokokken tricksen Immunsystem aus

  • 27.08.2014
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Forscher der des Instituts für Medizinische Mikrobiologie und Hygiene an der Universität des Saarlandes haben gemeinsam mit Kollegen aus den Niederlanden und den USA erste Forschungsergebnisse dazu veröffentlicht, wie das Bakterium Staphylococcus aureus das menschliche Immunsystem überlistet. Im Zentrum der Forschungsarbeit steht ein bestimmtes Protein, das der Erreger produziert.

Bakterien vom Stamm Staphylococcus aureus können harmlose Hautinfektionen hervorrufen, aber auch schwere, zum Teil lebensbedrohliche Organinfektionen oder Blutvergiftungen verursachen.  Eine besondere Rolle spielen multiresistente Varianten dieser Bakterienart in Krankenhäusern – bekannt als antibiotikaresistenter Krankenhauskeim . Bestimmte Stämme bilden außerdem in Lebensmitteln sogenannte Enterotoxine, die zu Lebensmittelvergiftungen mit heftigen Magen-Darm-Beschwerden führen.

Die Wissenschaftler um Professor Mathias Herrmann und Dozent Dr. Markus Bischoff vom Institut für Medizinische Mikrobiologie und Hygiene erforschten bereits früher, wie das insbesondere von Staphylococcus aureus produzierte, „Extrazelluläre Adhäsivprotein“ (Eap) die Abwehrmechanismen des Menschen schwächt. Das Eap-Molekül verhindert u.a. das Andocken von weißen Blutabwehrzellen, sogenannten Granulozyten, an die Gefäßwand und hemmt das Wachstum von Gefäßzellen sowie die Neubildung kleinster Blutgefäße, die für die Wundheilung entscheidend sind. Weiterhin fungiert es als Türöffner für Staphylokokken, die sich in Wirtszellen wie Hautzellen einschleusen wollen. Dadurch können sich die Bakterien intrazellulär vermehren und sind vor Abwehrreaktionen des Wirts sicher.

Die aktuellen veröffentlichten Forschungsergebnisse zeigen darüber hinaus: Es kommt zu spezifische Wechselwirkungen zwischen dem Eap-Molekül und den sogenannten „Neutrophilen Proteasen“ des Wirtes. Diese eiweißspaltenden Enzyme, die von den Granulozyten produziert werden, spielen eine entscheidende Rolle bei der Immunabwehr. Sie können Bakterien direkt abtöten, aber auch krankmachende bakterielle Faktoren inaktivieren oder die Immunantwort durch eine Zerstörung von Signal-Proteinen beeinflussen. Nach einer Wechselwirkung mit Eap sind die Proteasen jedoch nicht mehr fähig, Eiweiße zu spalten – mit fatalen Folgen: Sie verlieren ihre Funktion in der Immunabwehr. Von den Erkenntnissen über Eap-Moleküle versprechen sich die Forscher zukünftig neue Impulse für die Therapie chronischer Erkrankungen mit überschießenden Immunreaktionen.

Die könnte Sie ebenfalls interessieren:

Lebensmittelrelevante Mikroorganismen (1-3), Ernährungs Umschau 02/2008, 10/2008 und 02/2009 >> hier 

Link zur Pressemitteilung

www.uni-saarland.de

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